Leucine (leucin) je v současnosti jednou z nejvíce diskutovaných aminokyselin ve výživě sportovce, a to nejen z důvodu toho, že se velmi často navyšuje její objem v komerčních BCAA. Podívejme se na to, jak může našim sportovcům a kulturistům ovlivnit snahu o budování svalové hmoty a zda má tato aminokyselina vůbec místo ve výživě sportovce?
Leucin - větvená aminokyselina
Začněme trochu obecněji, aminokyselina leucin se řadí mezi větvené aminokyseliny (aminokyseliny s rozvětveným řetězcem), a to společně s aminokyselinami valinem a isoleucinem. Společně mohou pracovat jako signalizační molekuly pro svalový růst. Důvodem je to, že lidská játra (játra obecně) nemají enzym, který by byl schopen větvené aminokyseliny dělit. Proto i když je většina přijatých aminokyselin degradována v játrech příp. dalších tkáních střeva, BCAA však přecházejí nepozorovaně do krevního řečiště, odkud putují ke skeletálním svalům v relativně nezměněné podobě.
Již velmi dlouhou dobu je známo, že vysoko-bílkovinné jídlo stimuluje proteosyntézu. V současné době jsou zkoumány jednotlivé složky potravy a jejich možný vliv na lidský organismus. Aminokyseliny jsou dle studií zodpovědné za syntézu bílkovin z 80 % po konzumaci stravy. Výzkum také ukazuje, že jedna z aminokyselin je schopná stimulovat proteosyntézu sama. Je jí právě větvená aminokyselina leucin. Mimo proteosyntézu má leucin další velmi zajímavé funkce, včetně stabilizace glukózy v krvi, regulaci inzulínu, podporu antikatabolických procesů resp. inhibici katabolických procesů.
Leucin je jednou z dvaceti základních proteinogenních aminokyselin. Díky svému postrannímu řetězci se řadí mezi hydrofobní aminokyseliny. Patří mezi esenciální aminokyseliny a musí být proto přijímán v potravě.
Leucin a syntéza bílkovin
Syntéza bílkovin se odkazuje na proces novotvorby svalových bílkovin (proteinů). Výstavby nových svalových bílkovin je dosaženo přepisem DNA do mRNA molekuly. mRNA je jednovláknová nukleová kyselina (RNA), která slouží jako předpis pro výrobu bílkoviny na základě genetické informace přepsané podle genetického kódu. Zkratka „mRNA“ pochází z angličtiny, ve které se tato molekula označuje jako messenger RNA, což znamená „poslíček“. mRNA poté cestuje do buněk, kde se připojí k ribozomům a dále k původním ribozomálním proteinům. Poté je již proces tvorby bílkoviny dokončen. Tento proces je známý jako translace.
Syntéza bílkovin se může měnit v průběhu cvičení, po jídle nebo při absenci stravy. Tyto změny jsou známé pod názvem iniciace translace, tedy zahájení přepisu. K tomu dochází z mnoha různých příčin. Tyto příčiny nazýváme zahajovací faktory. Zahajovací faktory vedou k vazbě mRNA na ribozom a dávají tak pokyny ke stavbě svalové hmoty. Zvýšená koncetrace leucinu v krevní plazmě vede k nárůstu zahajovacích faktorů. Leucin také aktivuje protein známý jako ribosomální protein S6, ten taktéž zapříčiňuje nárůst zahajovacích faktorů. Jinými slovy, S6 zvyšuje schopnost buněk k produkci proteinů.
Abychom leucin pouze nevychvalovali, je nutno říct, že leucin samotný není schopen stimulovat tvorbu zahajovacích procesů. Ale děje spojené s jeho vyšším příjmem jsou pro nárůst svalové hmoty pozitivní. Vyšší hladina leucinu stimuluje molekuly zvané mTOR (mammalian target of rapamycin). Zvýšená dávka leucinu aktivuje mTOR signální cestu, přes kterou je proteosyntéza spouštěna. mTOR je citlivý na hladinu leucinu v organismu stejně jako na růstové faktory a míru energetizace buňky.
Leucin je považován za aminokyselinu s nejvyšším anabolickým účinkem a s největším vlivem na nárůst svalové hmoty. Je přímo zodpovědný za navození anabolického prostředí v organismu.
Syntéza bílkovin
Leucin a rozpad bílkovin
Jak jsme si již řekli, leucin hraje zřejmě rozhodující roli ve stimulaci růstu svalové hmoty. Může však působit také na rozpad svalové hmoty, a sice tak, že tento negativní proces inhibuje. Podle nedávných studií, dokáže leucin snižovat množství odbourané svalové hmoty při zátěži. Pro tento efekt existují různé teorie.
Jedna teorie dává do vztahu antikatabolického působení leucinu a jeho konverzi na HMB (beta-hydroxy beta-methylbutyrát). Právě tento převod by mohl vysvětlit některé efekty suplementace leucinem. Jak jste jistě obeznámeni, HMB je metabolit leucinu a HMB je velmi známé jako inhibitor katabolismu svalových bílkovin, které bylo prokázáno i vědeckými studiemi. Problémem je, že na HMB se mění zhruba 2-10% přijatého leucinu. Pokud však předpokládáme, že kulturista konzumuje 200 g bílkovin. Přijme teoreticky (dle zdrojů bílkovin) 20 g leucinu. Pokud se průměrně převede 5 % leucinu na HMB, můžeme předpokládat, že touto cestou získáme cca 1 g HMB. To není příliš mnoho, je tedy pouze málo pravděpodobné, že by právě konverze na HMB měla za následek antikatabolickou funkci leucinu.
Druhá teorie předpokládá, že leucin přímo ovlivňuje cesty a mechanizmy, které vedou k rozpadu svalové hmoty. Tyto procesy nejsou zcela prozkoumány, nicméně předpovídá se, že leucin zastavuje procesy opět prostřednictvím látek, na které konvertuje (HMB a jiné).
Můžeme také předpokládat, že exogenní příjem leucinu snižuje potřebu organismu využívat vlastní aminokyseliny pro pokrytí potřeb energie. 80 % veškerých aminokyselin, které jsou použity pro tvorbu energie, pocházejí z BCAA větvených aminokyselin. Budeme-li předpokládat, že aminokyseliny přijaté ze stravy jsou pro aktuální potřeby organismu použitelnější, dá se říci, že tato teorie by mohla být jednou z nejpravděpodobnějších.
Kolik leucinu můžete přijmout za den?
Požadavky na příjem leucinu jsou jen velmi těžko stanovitelné. Závisí na věku, fyzické aktivitě, kvalitě trávící soustavy apod. Běžná doporučení tvrdí, že příjem 2-4 g leucinu musí postačovat, některé studie hovoří o dávkách až 12 g pro běžného člověka. Metabolický obrat aminokyseliny leucinu je dle WHO v rozmezí 36-40 mg / kg a den. U člověka vážícího 100 kg by to tedy znamenalo minimální příjem 3,6 - 4 g leucinu na den. Nutné je však podotknout, že jedná o měření v bazálních podmínkách.
Podíváme-li se na průměrného silového sportovce (100 kg kulturistu) zjistíme, že v jeho stravě se nachází cca 200 g bílkovin. Z těchto 200 g je v přepočtu na aminokyseliny cca 10 % (za předpokladu bílkovin s vysokou BH) tvořeno pouze leucinem. To znamená celých 20 g leucinu. V tomto směru existují důkazy, že vyšší dávka kvalitních bílkovin bohatých na leucin stimuluje nárůst svalové hmoty. Budeme-li tedy doporučovat příjem aminokyseliny, můžeme tvrdit, že pro optimální využití musíme přijímat 20-30 g leucinu. Kritickou v tomto směru nebude zřejmě denní dávka, ale načasování příjmu leucinu.
Guide to Leucin
Kolik leucinu jednorázově?
V tomto směru také neexistují přesvědčivé důkazy, jelikož bylo zatím vždy testováno využití aminokyseliny za přítomnosti ostatních AMK, a sice v pevném jídle, kde byla celková nálož aminokyselin mnohem vyšší. Většina odborných studií ukazuje na to, že ideální jednorázovou dávkou je 2,5 g. Nejvyšší příjem, který byl deklarován vědeckou studií, byl v rozmezí 3,4-4,2 g aminokyseliny leucinu jednorázově. Při vyšším příjmu by se měla snižovat schopnost organismu využít tuto AMK.
Ptáme-li se na ideální dobu pro příjem aminokyseliny leucinu, je jí období před tréninkem a ihned po tréninku, kdy jsou požadavky na větvené aminokyseliny nejvyšší. Další vhodnou dobou je období ihned po probuzení.
Pamatujte také na zásadu limitní a nadbyteční aminokyseliny, které uvádí Wolfův zákon. Wolfův zákon nadbytku esenciálních aminokyselin varuje, že příjem libovolné esenciální aminokyseliny ve velkém nadbytku narušuje metabolismus ostatních aminokyselin a zesiluje projevy limitní aminokyseliny.
Leucin má velmi mnoho zajímavých funkcí v organismu, nebojte se tedy využít jeho potenciálu a podpořte nárůst svalové hmoty. Malá zkouška leucinu za to jistě stojí.
Zdroj:
Researched and Composed by Jacob Wilson, BSc. (Hons), MSc. CSCS, Journal of HYPERPLASIA Research 4(1)
Energy and protein requirements. Report of a Joint FAO/WHO/UNU Expert, Consultation. Geneva, World Health Organization, 1985 (WHO Technical, Report Series, No. 724).
Millward DJ. Metabolic demands for amino acids and the human dietary, requirement: Millward and Rivers (1988) revisited. Journal of Nutrition, 1998, 128(12 Suppl.):2563S–2576S.
Norton LE and Layman DK. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. J Nutr. 2006; 136(2):533S-537S.
2. Stipanuk, Martha H. Leucine and protein synthesis: mTOR and beyond. Nutrition Reviews. 2007;Mar;Vol. 65, No. 3:122-9.
3. Padden-Jones D, et al. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Mar;286(3):E321-8.
4. Tipton, KD, et al. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999 Apr;276(4 Pt 1):E628-34.